Light responses of bacteria: site-directed mutagenesis study of PYP & photo-inactivation of E. coli and B. subtilis

Fotoreceptoreiwit photoactive yellow protein (PYP) absorbeert met zijn chromofoor (lichtgevoelig molecuul) blauw licht. De absorptie van blauw licht leidt tot isomerisatie (verandering) van de dubbele binding van de chromofoor en uiteindelijk tot een gedeeltelijke ontvouwing van het eiwit in de zogenaamde signaaltoestand, de toestand van het eiwit waarin een signaal doorgegeven kan worden.
Marijke Hospes bekeek deze ontvouwing via tryptofaan fluorescentie (lichtmethode) op verschillende plaatsen in het eiwit. Ze laat zien dat de ontvouwing de mate veranderd waarin PYP zich met citraat bindt. Dit is van belang omdat citraat mogelijk aan dezelfde plek bindt als de signaal-transductiepartner (een ander eiwit) van PYP, waarover zeer weinig bekend is.
Daarnaast toont Hospes aan dat de signaaltoestand van PYP alleen gevormd kan worden doordat de dubbele binding in de chromofoor isomeriseert. De draaiing van de naast gelegen enkele binding is geen alternatief voor deze dubbele binding isomerisatie, maar vergemakkelijkt wel de isomerisatie van de dubbele binding.
Hospes’ fundamentele onderzoek vergroot de kennis over het doorgeven van signalen in cellen. PYP is het prototype van PAS-domeinen. Deze PAS-domeinen komen veel voor in eiwitten die betrokken zijn bij signaal transductie zoals receptoren (eiwitten die bijvoorbeeld licht waarnemen). In bijna elk organisme (bacteriën, schimmels, planten en dieren) worden PAS-domeinen gevonden, inclusief mensen.